Proteinele efectuează reacții biochimice complexe și trebuie să dețină o structură spațială tridimensională specială atunci când îndeplinesc funcții microbiene . După generarea microbiană, proteinele în sine suferă, de asemenea, procese fiziologice complexe în primul rând . în experimente biochimice, este deseori necesar pentru a efectua cercetări științifice asupra proteine Clorhidratul și ureea sunt cei mai frecvent folosiți reactivi experimentali în denaturarea proteinelor . Deci, care sunt diferențele dintre cele două? Cum să alegi în experiment?
Datorită eficacității factorilor externi, conformația moleculelor de proteine naturale pure suferă modificări anormale, ceea ce duce la pierderea activității biologice și a modificărilor anormale ale proprietăților lor fizice și chimice . Acest tip de situație se numește denaturarea proteinei . transducție, dar nu poate implica transducția legăturilor secundare și a obligațiilor de dispelfide, dar nu este vorba Obligațiuni pe structura primară .
Guanidina Clorhidrat și proteine transgender de uree conțin două sisteme: primul sistem este fuziunea preferențială a proteinelor transgender cu clorhidrat de guanidină și uree, producând oxid nitric sintază . Când oxidul nitric sintază este îndepărtat, aceasta reflectă o schimbare a echilibriului, însoțit de o creștere a concentrației de denaturare a echilibriului, însoțită de o creștere a concentrației de denaturare a echilibriului, însoțită de o creștere a concentrației de denaturare a echilibriului, însoțit de o creștere a concentrației de denaturare a echilibrium agent . Proteina în condiții naturale pure continuă să se schimbe în oxid nitric sintaza, ducând în cele din urmă la transgender proteic complet; Al doilea sistem este efectul de solubilizare al clorhidratului de guanidină și ureei asupra reziduurilor de aminoacizi hidrofobi . datorită capacității clorhidratului de guanidină și a ureei de a forma legături covalente, legăturile covalente ale guanidinei clorhidin Soluțiile . Ca urmare, clorhidratul de guanidină și ureea devin solvenți organici buni pentru reziduurile non-polare, determinând reziduurile hidrofobe din structura moleculară proteică pentru a flexa și crește solubilitatea, ceea ce duce la diferite niveluri de denaturare a proteinei .}
Diferența dintre cele două în conversia proteinei:
Concentration value: At indoor temperature, 3-2mol/L guanidine hydrochloride can cause spherical proteins to change from their natural state to the center of their transformation state. Generally, increasing the concentration value of the denaturing agent can improve the transformation level, and about 6mol/L guanidine hydrochloride can completely change the protein to its transformation Statul . clorhidratul de guanidină are o capacitate de denaturare mai puternică decât ureea datorită proprietăților sale cationice . Unele proteine sferice nu pot fi transformate complet chiar și într -o soluție de 8 mol/lree, neștiind că acestea există în general într -o conformare neregulată (complet transformată) într -o 8 hydrochloredină neregulată (complet transformată) într -o 8 mol/L guanidină, cu un hidrochlored de 8 mol/l guanidină neregulată Soluție .
Solubilitate: Solubilitatea ureei este mai lentă și mai slabă decât cea a clorhidratului de guanidină, cu o solubilitate de 70%~ 90%. Când ureea are un timp de eficacitate mai lung sau o temperatură mai ridicată, se fisură pentru a produce cianat, ceea ce decorează grupurile hidroxilice ale proteinelor recombinante de active, prin intermediul unor obligațiuni covalente .}, cu toate acestea de a nu fi slab în electroliți, neutralizare și costuri reduse; Clorhidratul de guanidină are o solubilitate de peste 95% și un efect de topire rapid, fără a provoca decorarea legăturii covalente a proteinelor recombinante ale activelor . Cu toate acestea, are dezavantaje, cum ar fi costuri mai mari în comparație cu uree, așezarea ușoară în conformitate
În general, ca reactivi experimentali obișnuiți în procesele de denaturare a proteinelor, avantajele și dezavantajele clorhidratului de guanidină și uree sunt următoarele: clorhidratul de guanidină are o solubilitate relativ puternică și transferabilitatea, ceea ce face ca acesta să fie mai puțin susceptibil de a provoca decorarea legăturii covalente, precum și costurile de proteine sporite {{0}, cu toate acestea Standarde și impact asupra analizei cromatografiei de schimb de ioni proteici; Urea are o solubilitate relativ slabă, dar are avantaje precum faptul că nu este un electrolit slab, fiind neutru, cu costuri reduse și care nu determină ușor să se stabilească multe proteine după reumplurea proteinelor . în experimente specifice, cercetătorii științifici trebuie să selecteze pe baza standardelor și obiectivelor pentru a obține cele mai bune rezultate experimentale .